Szczegółowy program nauczania
Kierunek Lekarski
Peptydy. Białka. Biosynteza białka.
- Peptydy
- wiązanie peptydowe
- karnozyna, anseryna, glutation, kwas pantotenowy (wzory)
2. Białka
- podziały białek
- białka proste i złożone
- białka osocza krwi – (albuminy, globuliny, immunoglobuliny, białka ostrej fazy, układ krzepnięcia)
- Biosynteza i budowa kolagenu
- Struktura i funkcja kwasów nukleinowych.
- Biosynteza białka.
- Histony
- Kod genetyczny i jego cechy
- Replikacja (inicjacja, elongacja i terminacja)
- Transkrypcja (mRNA, inicjacja, elongacja i terminacja transkrypcji, dojrzewanie RNA).
- Translacja
- budowa i rola tRNA
- budowa i rola rybosomów (rRNA)
- aktywacja aminokwasu (aminoacylo-tRNA syntetazy)
- synteza łańcucha polipeptydowego na rybosomie (inicjacja, elongacja i terminacja)
- Antybiotyki a biosynteza białka
Enzymy.
- Enzymy
- budowa enzymów (apoenzym, koenzym, grupa prostetyczna)
- mechanizm działania enzymów (centrum aktywne)
- różnice i podobieństwa w działaniu enzymów i katalizatorów nieorganicznych
- kinetyka reakcji katalizowanych przez enzymy -czynniki wpływające na szybkość reakcji
- stała Michaelisa i Lineweavera-Burka
- specyficzność substratowa i specyficzność działania
- aktywatory (metale, usunięcie inhibitorów maskujących)
- Inhibitory enzymatyczne
- inhibicja kompetycyjna, niekompetycyjna i nieodwracalna
- hamowanie allosteryczne, kinetyka hamowania enzymów allosterycznych.
- Przykłady inhibitorów kompetycyjnych stosowanych jako leki.
- Izoenzymy i ich zastosowanie w diagnostyce klinicznej
- Klasyfikacja i mianownictwo enzymów – podział na klasy i podział diagnostyczny (sekrecyjne, indykatorowe i ekskrecyjne)
- Jednostki aktywności enzymatycznej (IU, katal, aktywność specyficzna i molekularna)
- Zastosowanie enzymów w medycynie.
Metabolizm porfiryn, hemoglobiny i hemu.
Metabolizm porfiryn:
- biosynteza porfiryn
- metabolizm żelaza
- porfirie
Hemoglobina i mioglobina
- budowa i funkcje
- efekt Bohra
Katabolizm hemu
- biosynteza i przemiany bilirubiny
- pobieranie bilirubiny przez wątrobę
- sprzęganie bilirubiny
- przemiana bilirubiny w jelitach
Hiperbilirubinemia i diagnostyka biochemiczna żółtaczek
Podstawy katabolizmu. ATP. Łańcuch oddechowy. Cykl Krebsa.
1. Schemat katabolizmu węglowodanów, tłuszczy i białek - powstawanie acetylo-CoA
- Związki zawierające wiązania makroergiczne. ATP.
- Fosforylacja substratowa i oksydacyjna.
- Utlenianie biologiczne
- enzymy i koenzymy uczestniczące w utlenianiu i redukcji
- mitochondria jako miejsce lokalizacji łańcucha oddechowego
- enzymy i koenzymy łańcucha oddechowego
- mechanizm transportu równoważników redukcyjnych
- miejsca fosforylacji w łańcuchu oddechowym
- mechanizm i teoria fosforylacji
- inhibitory oddychania tkankowego (łańcucha oddechowego, oksydacyjnej fosforylacji, czynniki rozprzęgające)
- mechanizmy przenoszenia wodoru z cytoplazmy do mitochondriów
- Mechanizmy wolnorodnikowe (zmiatacze wolnych rodników)
- Cykl kwasu cytrynowego - cykl Krebsa (wzory)
- dekarboksylacja oksydacyjna alfa-ketokwasów (wzory)
- rola cyklu kwasu cytrynowego w metabolizmie komórki
- kolejne reakcje cyklu Krebsa - enzymy, substraty, produkty (wzory)
- energetyka cyklu Krebsa
- reakcje anaplerotyczne
- łączność cyklu Krebsa z innymi przemianami
- regulacje cyklu kwasu cytrynowego
Metabolizm węglowodanów i alkoholi.
- Węglowodany
- Trawienie węglowodanów, enzymy
- Wchłanianie, transport i fosforylacja monosacharydów
- Metabolizm węglowodanów u ssaków
- Glikoliza i jej etapy (wzory)
- Enzymy kluczowe glikolizy (regulacja szlaku metobolicznego) (wzory)
- Glikoliza w warunkach tlenowych i beztlenowych
- Losy kwasu mlekowego
- Biosynteza glikogenu (glikogeneza)
- Regulacja biosyntezy glikogenu
- Rozkład glikogenu (glikogenoliza)
- Regulacja degradacji glikogenu
- Rola hormonów w przemianach monosacharydów
- Biosynteza i rola kwasu glukuronowego
- Glukoneogeneza i jej regulacja (wzory)
- Jałowe cykle w przemianie glukozy
- Szlak pentozo-fosforanowy i jego rola
- Przemiany fruktozy
- Przemiana galaktozy, biosynteza laktozy
- Schorzenia metaboliczne związane z przemianą węglowodanów
- Cukrzyca
- Galaktozemia
- Fruktozemia
- Glikogenozy
- Metabolizm alkoholi /etylowy, metylowy, glikol/
- Przemiany etanolu – synteza, wchłanianie
- Metabolizm etanolu (dehydrogenaza alkoholowa i inne enzymy)
- Skutki metaboliczne działania etanolu w organizmie - wpływ na przemiany węglowodanów, tłuszczów, białek, kwasu moczowego i witamin. Zatrucie etanolem
- Przemiany i zatrucie metanolem i glikolem etylenowym
Gospodarka azotowa ustroju. Trawienie białek.
- Bilans azotowy ustroju. Wartość biologiczna białek. Rezerwa białkowa
- Aminokwasy egzogenne i endogenne
- Trawienie białek i resorpcja produktów trawienia w przewodzie pokarmowym. Enzymy proteolityczne i wewnątrzkomórkowe.
- Czynniki regulujące metabolizm białkowy
- Metabolizm aminokwasów i azotu
- transaminacja
- dezaminacja oksydacyjna
- transamidacja, dezamidacja - dehydrogenaza glutaminianowa, rola glutaminy i asparaginy
- dekarboksylacja aminokwasów i aminy biogenne
- Synteza mocznika (wzory)
- synteza karbamoilo-P
- reakcje cyklu mocznikowego
- subkomórkowa lokalizacja enzymów cyklu mocznikowego
- znaczenie cyklu mocznikowego
- bloki metaboliczne syntezy mocznika
Przemiany metaboliczne aminokwasów.
- Wybrane przemiany łańcucha węglowego aminokwasów - włączanie do cyklu Krebsa
- Aminokwasy glukogenne i ketogenne (wzory)
- Przemiany alaniny
- Przemiany fenyloalaniny i tyrozyny
- Biosynteza adrenaliny
- Przemiana tryptofanu (biosynteza NAD-u)
- Aminokwasy dostarczające fragmentów jednowęglowych
- Przemiany aminokwasów siarkowych (S-adenozylometionina) (wzory)
- Przemiany argininy
- Biosynteza kreatyny
- Przemiana histydyny (histamina)
10. Przemiana kwasu glutaminowego i asparaginowego
11. Wybrane wady metaboliczne w metabolizmie aminokwasów
- fenyloketonuria
- tyrozynoza i tyrozynemia
- alkaptonuria
- albinizm
- cystynuria
- glicynuria, hiperoksaluria
- homocystynuria
- choroba z moczem o zapachu syropu klonowego
- choroba Hartnupa